蛋白質(zhì)翻譯后修飾的重要性：翻譯后修飾可以發(fā)生在蛋白質(zhì)生命周期的任何階段。例如，許多蛋白質(zhì)在翻譯完成后不久就被修飾，以介導(dǎo)適當(dāng)?shù)牡鞍踪|(zhì)折疊或穩(wěn)定，或?qū)⑿律鞍踪|(zhì)引導(dǎo)到不同的細(xì)胞區(qū)室（例如，細(xì)胞核、膜）。折疊和定位完成后發(fā)生其他修飾，以刺激或滅活催化活性或以其他方式影響蛋白質(zhì)的生物活性。蛋白質(zhì)也與靶向降解蛋白質(zhì)的標(biāo)簽共價連接。除了單一的修飾外，蛋白質(zhì)通常還通過翻譯后切割和通過蛋白質(zhì)成熟的分步機制增加功能基團(tuán)的組合進(jìn)行修飾。分析蛋白質(zhì)及其翻譯后修飾對于心臟病、神經(jīng)退行性疾病和糖尿病的研究尤為重要。PTMs 的特征，雖然具有挑戰(zhàn)性，但提供了對病因?qū)W過程下的細(xì)胞功能的無價的洞察。在技術(shù)上，研究翻譯后修飾蛋白的主要挑戰(zhàn)是開發(fā)特異性的檢測和純化方法。幸運的是，這些技術(shù)障礙正在用各種新的和精煉的蛋白質(zhì)組學(xué)技術(shù)來克服。糖基化蛋白質(zhì)翻譯修飾組學(xué)主要在復(fù)雜的多細(xì)胞或組織形成過程中起關(guān)鍵作用。江蘇蛋白質(zhì)棕櫚?；揎椊M學(xué)主要技術(shù)
乙?；揎椀鞍捉M學(xué)應(yīng)用方向：1、乙?；揎椗c細(xì)胞基因表達(dá)調(diào)控、表觀調(diào)控、細(xì)胞凋亡、細(xì)胞代謝、信號轉(zhuǎn)導(dǎo)、蛋白質(zhì)穩(wěn)定性等生理過程研究。2、乙?；鸬拇x疾病、代謝紊亂發(fā)生等疾病機理研究。乙酰化生物學(xué)意義：1、調(diào)節(jié)DNA-蛋白、蛋白-蛋白相互作用；2、與其他PTMs發(fā)生crosstalk；3、調(diào)節(jié)酶活性；4、調(diào)控蛋白亞細(xì)胞定位。生物領(lǐng)域各個研究方面，如：1、農(nóng)林領(lǐng)域：抗逆脅迫機制，生長發(fā)育機制，育種保護(hù)研究等；2、 畜牧業(yè)：肉類及乳品質(zhì)研究，致病機理研究等。廣州丙酰化修飾蛋白質(zhì)組學(xué)鑒定蛋白質(zhì)翻譯后修飾幾乎參與了細(xì)胞所有正常生命活動的過程。
乙?；揎椀鞍捉M學(xué)簡介：乙酰化是把一種乙酰官能基團(tuán)添加到另一種有機化合物上，并進(jìn)行結(jié)合的過程。乙?；彩羌?xì)胞內(nèi)蛋白質(zhì)翻譯后修飾的一種重要形式，其主要發(fā)生在組蛋白賴氨酸上，是由組蛋白乙酰轉(zhuǎn)移酶 (HATs) 催化的，其反過程去乙酰化由組蛋白去乙酰酶 (Histone deacetylases，HDs 或者 HDACs) 催化的。關(guān)鍵組蛋白的 N-末端富含賴氨酸，生理條件下帶正電，按照組成可以分為 5 種，包括：關(guān)鍵組蛋白（core histone）：H2A、H2B、H3、H4；連接組蛋白（linker histone）：H1。組蛋白結(jié)構(gòu)高度保守，尤其是 H4。關(guān)鍵組蛋白由球形部和尾部構(gòu)成，球形部借 Arg 與磷酸二脂骨架間的靜電作用使 DNA 分子纏繞在組蛋白關(guān)鍵上，形成核小體，尾部含有大量 Arg 和 Lys，為轉(zhuǎn)譯后修飾的部位。H1 多樣性，具有屬和組織特異性。
蛋白質(zhì)翻譯后修飾組學(xué)技術(shù)原理：首先將蛋白樣本酶解成肽段混合物，然后使用液相色譜對酶解后的肽段混合物進(jìn)行組分分離以降低樣本復(fù)雜程度，然后通過高質(zhì)量的修飾類抗體和生物材料對修飾肽段進(jìn)行富集，之后上樣至液相色譜 - 串聯(lián)質(zhì)譜中進(jìn)行分析，通過相應(yīng)的數(shù)據(jù)庫檢索匹配，一次可鑒定成百上千個修飾位點。蛋白質(zhì)磷酸化位點分析樣品經(jīng)酶解后，用 TiO2 微球?qū)α姿峄亩芜M(jìn)行富集，富集后的產(chǎn)物由質(zhì)譜分析，并通過軟件完成數(shù)據(jù)檢索。琥珀?；揎椀鞍踪|(zhì)組技術(shù)特點：采用主流抗體親和富集方法，特異性高，富集效率好。蛋白質(zhì)乙?；彩且环N可逆的酶促反應(yīng)過程。
磷酸化修飾蛋白組學(xué)應(yīng)用：蛋白質(zhì)組（Proteome）泛指一個生命體內(nèi)所有蛋白質(zhì)，蛋白質(zhì)組學(xué)（Proteomics）是以蛋白質(zhì)組為研究對象，研究細(xì)胞、組織或生物體蛋白質(zhì)組成及其變化規(guī)律的科學(xué)，是對蛋白質(zhì)進(jìn)行定性、定量及功能的分析。定性分析包括鑒定蛋白質(zhì)的序列、PTM及蛋白之間的相互作用，對比來看，磷酸化蛋白質(zhì)組（Phosphoproteome）就是蛋白質(zhì)組中全部的磷酸化蛋白質(zhì)，而磷酸化蛋白質(zhì)組學(xué)（Phosphoproteomics，下文簡稱PP）就是針對磷酸化蛋白質(zhì)的全方面的分析，包括對磷酸化的鑒定、定位和定量。本來屬于蛋白質(zhì)組學(xué)的一個分支，但隨著研究的深入，人們在各個領(lǐng)域關(guān)于PP都有重大發(fā)現(xiàn)，基于PP的研究也越來越多。蛋白質(zhì)翻譯后修飾是影響蛋白質(zhì)功能并調(diào)節(jié)整個細(xì)胞過程的重要方式。廣州丙?；揎椀鞍踪|(zhì)組學(xué)鑒定
蛋白質(zhì)翻譯后修飾發(fā)揮十分重要的調(diào)控作用。江蘇蛋白質(zhì)棕櫚?；揎椊M學(xué)主要技術(shù)
定量N-糖基化蛋白質(zhì)翻譯修飾組學(xué)：蛋白質(zhì)的N-糖基化位點修飾是重要的蛋白質(zhì)翻譯后修飾之一，主要在復(fù)雜的多細(xì)胞或組織形成過程中起關(guān)鍵作用。蛋白質(zhì)的N-糖基化修飾位點具有保守的氨基酸序列NX（S/T）（其中X為除脯氨酸以外的其它氨基酸）凝集素親和法是目前糖蛋白質(zhì)組學(xué)中應(yīng)用普遍的分離富集方法。凝集素（lectin）是一類糖結(jié)合蛋白質(zhì)，能專一識別某一特殊結(jié)構(gòu)的單糖或聚糖中特定的糖基序列而與之結(jié)合，它們與糖鏈可逆非共價結(jié)合，糖蛋白或糖肽被凝集素捕獲之后，通常用特定的單糖通過競爭結(jié)合凝集素將糖蛋白或糖肽洗脫下來。江蘇蛋白質(zhì)棕櫚酰化修飾組學(xué)主要技術(shù)