Recombinant Human SR-BI/SCARB1 Protein

重組人Siglec-8蛋白（hFc Tag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，其C端融合了hFc標簽，便于純化和檢測。該蛋白在過敏反應和炎癥相關(guān)研究中具有重要意義，是研究Siglec-8功能和機制的理想工具。Siglec-8是一種唾液酸結(jié)合免疫球蛋白樣凝集素，主要在嗜酸性粒細胞、肥大細胞和嗜堿性粒細胞等炎癥細胞上表達。它通過識別糖基化的配體，參與調(diào)節(jié)這些細胞的活化和功能，進而影響過敏反應和炎癥過程。Siglec-8的啟動可以誘導嗜酸性粒細胞和肥大細胞的凋亡，從而抑制炎癥反應，這使其成為治過敏性疾病和炎癥性疾?。ㄈ绮?、過敏性鼻炎和特應性皮炎）的潛在靶點。重組人Siglec-8蛋白（hFc Tag）具有高純度（>95%）和低內(nèi)素水平（<0.1 EU/μg），適合用于多種實驗應用。其Fc標簽不僅便于純化，還可以用于ELISA、免疫沉淀和細胞結(jié)合實驗。此外，該蛋白還可用于研究Siglec-8與配體的相互作用，以及開發(fā)針對Siglec-8的抗體藥物和小分子抑制劑。在實驗中，重組人Siglec-8蛋白（hFc Tag）可用于流式細胞術(shù)檢測Siglec-8的表達水平，或通過ELISA檢測其與配體的結(jié)合能力。此外，該蛋白還可用于體外細胞實驗，研究Siglec-8對炎癥細胞的凋亡誘導作用。泛素激起酶E1（Ubiquitin-activating enzyme E1）在ATP的存在下激發(fā)泛素分子，形成E1-泛素硫酯中間體。Recombinant Human SR-BI/SCARB1 Protein,His Tag

SETD7（SET domain containing 7）是依賴S-腺苷甲硫氨酸的組蛋白H3K4特異性甲基轉(zhuǎn)移酶，亦催化p53、TAF10等非組蛋白底物，在干細胞維持、代謝重編程及病抑制網(wǎng)絡中扮演“表觀開關(guān)”角色。本品以昆蟲細胞-桿狀病毒系統(tǒng)表達全長催化域（aa 1-366），保留天然折疊與輔因子結(jié)合口袋；N端6×His標簽經(jīng)Ni2?-NTA、離子交換兩步純化，SDS-PAGE與SEC-MALS顯示單體均一，純度≥98%；內(nèi)素<0.05 EU/μg，適配體外酶活、晶體學與細胞轉(zhuǎn)染。功能驗證：在標準甲基化體系中，100 nM SETD7可在30 min內(nèi)將H3(1-21)肽段K4位單甲基化提升至85%，Km(SAM)=0.9 μM；ITC測定其輔因子結(jié)合熱力學ΔH=-8.6 kcal/mol，結(jié)構(gòu)模型與PDB 1O9S重疊RMSD<0.5 ?。His標簽兼容SPR、AlphaLISA及Pull-down，可高通量篩選SAM競爭性抑制劑或底物模擬肽，加速糖尿病、病表觀治先導化合物的發(fā)現(xiàn)。該重組蛋白為解析SETD7底物譜、開發(fā)位點特異性甲基化調(diào)控策略提供了高活性、可規(guī)?；难芯考壴噭?。Recombinant Human SR-BI/SCARB1 Protein,His Tag在CRISPR-Cas9等基因編輯技術(shù)中，使用Pfu DNA Polymerase進行修復模板的合成。

重組人SIRPα V2蛋白是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，主要包含SIRPα的胞外區(qū)（V2變體），融合了hFc標簽，便于純化和檢測。SIRPα（信號調(diào)節(jié)蛋白α）是一種重要的免疫調(diào)節(jié)分子，廣表達于髓系細胞（如巨噬細胞、樹突狀細胞和單核細胞）表面，通過與CD47結(jié)合傳遞“別吃我”信號，抑制免疫細胞的吞噬作用，在維持免疫穩(wěn)態(tài)和調(diào)節(jié)炎癥反應中發(fā)揮關(guān)鍵作用。SIRPα V2的功能與機制SIRPα V2是SIRPα的主要變體之一，其胞外區(qū)包含三個Ig樣結(jié)構(gòu)域，能夠特異性結(jié)合CD47。在瘤微環(huán)境中，腫瘤細胞高表達CD47，通過與SIRPα結(jié)合，抑制巨噬細胞等髓系細胞的吞噬作用，從而實現(xiàn)免疫逃逸。因此，SIRPα V2是腫瘤免疫治中的重要靶點，阻斷SIRPα與CD47的相互作用可以恢復免疫細胞對腫瘤細胞的吞噬能力，增強抗腫瘤免疫反應。重組人SIRPα V2蛋白的特點重組人SIRPα V2蛋白具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經(jīng)SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結(jié)果的可靠性。低內(nèi)素：內(nèi)素水平<0.1 EU/μg，適合用于細胞實驗和體內(nèi)研究。功能完整：保留了天然SIRPα V2的CD47結(jié)合位點和免疫調(diào)節(jié)功能。

重組人SMR3B蛋白（mFcTag）是一種在哺乳動物細胞中表達的重組蛋白，融合了小鼠Fc（mFc）標簽，便于純化和檢測。SMR3B（Spondin3B）是一種分泌性糖蛋白，屬于Spondin家族，廣參與胚胎發(fā)育、組織再生和細胞遷移等生物學過程。其在再生醫(yī)學和發(fā)育生物學研究中具有重要的應用前景。SMR3B的功能與機制SMR3B通過其富含EGF樣重復序列的結(jié)構(gòu)域，與其他細胞外基質(zhì)蛋白（如纖連蛋白、層粘連蛋白）相互作用，調(diào)節(jié)細胞外基質(zhì)的組裝和重塑。此外，SMR3B還通過與細胞表面受體（如整合素）結(jié)合，影響細胞的黏附、遷移和增殖。在胚胎發(fā)育過程中，SMR3B對身體形成和組織分化至關(guān)重要，尤其是在神經(jīng)系統(tǒng)和心血管系統(tǒng)的發(fā)育中。其功能異常與多種發(fā)育障礙相關(guān)。重組人SMR3B蛋白（mFcTag）的特點重組人SMR3B蛋白（mFcTag）具有以下明顯特點：高純度：純度≥95%（經(jīng)SDS-PAGE和SEC-HPLC驗證），確保實驗結(jié)果的可靠性。低內(nèi)素：內(nèi)素水平<0.1EU/μg，適合用于細胞實驗和體內(nèi)研究。功能完整：保留了天然SMR3B的結(jié)構(gòu)域和細胞外基質(zhì)相互作用功能。實驗應用重組人SMR3B蛋白（mFcTag）在多種實驗中表現(xiàn)出色：流式細胞術(shù)：檢測SMR3B在細胞表面或細胞外基質(zhì)中的表達水平。

Semaphorin 4A（Sema4A）是Ⅳ類膜結(jié)合信號素，既以軸突導向分子身份調(diào)控神經(jīng)投射，又以共刺激配體角色驅(qū)動Th1/Treg平衡，在多發(fā)性硬化、腫瘤免疫逃逸及視網(wǎng)膜血管病變中均呈高表達。本品采用HEK293懸浮表達，完整覆蓋胞外Sema-PSI-IPT結(jié)構(gòu)域（aa 1-683），經(jīng)TEV酶切除信號肽后于C端引入6×His標簽，兩步Ni-NTA與分子篩純化，SEC-MALS驗證二聚體分子量≈160 kDa，純度≥98%；內(nèi)素<0.05 EU/μg，支持小鼠體內(nèi)研究。SPR測定其與受體PlexinD1親和力KD=5.4 nM，100 ng/mL即可誘導人臍靜脈內(nèi)皮細胞回縮并抑制管腔形成；在OT-I小鼠模型中，腹腔注射15 μg重組Sema4A可將CD8? T細胞IFN-γ分泌提升2.1倍，同時降低Treg比例，明顯延緩B16-OVA病生長。His標簽兼容ELISA、流式及免疫共沉淀，可用于篩選中和抗體或檢測Sema4A-受體復合物。該蛋白為解析神經(jīng)-免疫-血管三方對話、開發(fā)雙靶點免疫療法提供高活性、標準化的研究工具。

使得 AluI 能夠在多個位點進行切割。它會在識別到該序列后，在“^”標記的位置將 DNA 鏈切斷。Recombinant Human SR-BI/SCARB1 Protein,His Tag

在現(xiàn)代替物技術(shù)的微觀世界中，限制性核酸內(nèi)切酶是基因工程的關(guān)鍵工具之一，而 AgeI 便是其中一位“精細切割大師”。它以其高度的特異性和精細的切割能力，在基因工程、分子生物學研究以及生物制藥等領(lǐng)域發(fā)揮著至關(guān)重要的作用。AgeI 的識別序列為“AC^CGGT”，這種獨特的序列使得它能夠在復雜的 DNA 分子中精細定位并切割。當 AgeI 識別到這一特定序列時，它會在“^”標記的位置將 DNA 鏈切斷，產(chǎn)生黏性末端。這種黏性末端的特性使得 AgeI 在基因克隆和重組 DNA 構(gòu)建中具有獨特的優(yōu)勢。在基因工程中，AgeI 的應用極為廣?？茖W家們可以利用它將目標基因從復雜的基因組中精細地分離出來，就像從一座巨大的寶藏中找到那顆比較好珍貴的寶石。隨后，通過 DNA 連接酶，將切割后的基因片段與載體 DNA 連接起來，構(gòu)建出能夠高效表達目標蛋白的重組載體。這一過程不僅需要精細的切割，還需要切割后的片段能夠完美匹配，而 AgeI 的黏性末端特性正好滿足了這一需求。AgeI 的另一個重要應用是基因分析。通過觀察 AgeI 對不同 DNA 樣本的切割模式，科學家可以分析基因的多態(tài)性，進而推斷出基因的結(jié)構(gòu)和功能差異。這種技術(shù)在遺傳病診斷和基因多樣性研究中具有重要意義。Recombinant Human SR-BI/SCARB1 Protein,His Tag